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1: Los fundamentos de la bioquímica - biología

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1: Los fundamentos de la bioquímica

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Página 1 - Guía de estudio de los fundamentos biológicos y bioquímicos de los sistemas vivos para el MCAT & reg

Los temas cubiertos en cada sección contienen términos y conceptos importantes. Para prepararse para el MCAT, es conveniente saber qué es cada término y comprender cómo se relaciona con otros términos. Por ejemplo, el ADN y el ARN son moléculas biológicas importantes. El ADN almacena la información genética y es una plantilla para el ARN.

Información general

La biología es el estudio de los organismos vivos. Este campo de estudio se puede subdividir en biología molecular, biología celular, biología de organismos y anatomía y fisiología. La bioquímica es el estudio de reacciones químicas en organismos vivos. Tendrá 95 minutos para completar 59 preguntas sobre esta parte del MCAT.

Términos que debe conocer

Si bien el simple hecho de conocer las definiciones de los términos no garantiza un puntaje de aprobación en el MCAT, ciertamente es un punto de partida. Lea todo lo que pueda sobre las siguientes cosas que se incluirán en el examen y también asegúrese de comprender cómo interactúan estas cosas durante los diversos procesos de la vida.

Moléculas

Una molécula es un grupo de dos o más átomos unidos covalentemente. Las moléculas pueden comprender un tipo de átomo, como hidrógeno gaseoso (H2), o conjuntos más complejos, como glucosa (C6H12O6). Ejemplos de moléculas biológicas importantes son el ácido desoxirribonucleico (ADN), el ácido ribonucleico (ARN), el trifosfato de adenosina (ATP), las proteínas y los carbohidratos.

Biomoléculas

Las biomoléculas son moléculas que participan en procesos biológicos y son necesarias para la vida. Las biomoléculas pueden incluir macromoléculas como ácidos nucleicos, proteínas, carbohidratos y lípidos. Las biomoléculas más pequeñas incluyen metabolitos, moléculas de señalización y vitaminas. Las biomoléculas interactúan para realizar todos los procesos biológicos necesarios para la vida, incluida la generación de ATP para alimentar las funciones celulares.

Macromoléculas

Las macromoléculas son moléculas grandes que se generan al combinar subunidades monoméricas más pequeñas. En biología, las cuatro clases principales de macromoléculas son ácidos nucleicos, proteínas, carbohidratos y lípidos. Las macromoléculas pueden ser lineales (ácidos nucleicos, carbohidratos y proteínas) o ramificadas (carbohidratos).

Aminoácidos y Proteínas

Las proteínas son macromoléculas hechas de aminoácidos. Los seres humanos usan 20 aminoácidos para producir todas las proteínas. Los enlaces peptídicos unen los aminoácidos en una cadena lineal, que luego puede plegarse en una estructura 3D. La estructura 3D es importante para la funcionalidad de las proteínas desnaturalizadas, o las proteínas desplegadas, a menudo no son funcionales. Las proteínas pueden actuar como andamios para organizar los compartimentos celulares. Los receptores y las enzimas son dos clases importantes de proteínas que participan en la señalización y la catalización de reacciones biológicas, respectivamente.

ADN y ARN

El ADN almacena la información genética de un organismo y el ARN se fabrica utilizando el ADN como plantilla (transcripción). Luego, el ARN se traduce en proteínas. El ADN y el ARN son ácidos nucleicos que consisten en cadenas lineales de nucleótidos. Cada nucleótido está hecho de un azúcar desoxirribosa (ADN) o ribosa (ARN) unida covalentemente, un grupo fosfato y una nucleobase que contiene nitrógeno. El ADN tiene las nucleobases citosina (C), guanina (G), adenina (A) o timina (T). Para el ARN, las nucleobases son C, G, A y uracilo (U). La doble hélice del ADN está formada por dos hebras antiparalelas de polinucleótidos que se asocian a través de enlaces H de las nucleobases. Los enlaces A con enlaces T y G con C. El ARN puede ser lineal o formar estructuras complejas que se forman cuando A forma enlaces de hidrógeno con U o G forma enlaces H con C.

Lípidos

Los lípidos incluyen ácidos grasos, esteroles, fosfolípidos y ceras. Los fosfolípidos son un componente importante de las membranas celulares y los esteroles son los componentes básicos de varias hormonas.

Carbohidratos

Los carbohidratos existen como monosacáridos, disacáridos o polisacáridos. Los monosacáridos monoméricos pueden polimerizar a través de enlaces glicosídicos. Los carbohidratos son cíclicos, lineales o ramificados. Los carbohidratos, como la glucosa, son importantes para la glucólisis, que proporciona energía a las células.

Biotecnología

La biotecnología aplica nuestro conocimiento de la biología con fines prácticos. Por ejemplo, ahora podemos amplificar genes usando reacciones en cadena de la polimerasa (PCR) y determinar la secuencia del gen. Por lo tanto, podemos identificar mutaciones que causan enfermedades. Además, las enzimas de restricción cortan ciertas secuencias de ADN y podemos usar enzimas de restricción para clonar genes en plásmidos y usar bacterias transformadas para producir moléculas terapéuticas como la insulina.

Cromosomas

En las células, el ADN está organizado para evitar enredos. El ADN está envuelto alrededor de proteínas llamadas histonas y esta estructura se llama cromatina. Los seres humanos tenemos 23 pares de cromosomas, 22 pares de cromosomas autosómicos y 1 par de cromosomas sexuales. Las hembras tienen 2 cromosomas X y los machos tienen un cromosoma X e Y.

El trifosfato de adenosina (ATP) está compuesto por un anillo de adenina unido covalentemente, ribosa y tres grupos fosfato. El ATP se genera típicamente durante la glucólisis y la fermentación. Es un cofactor importante para muchas reacciones enzimáticas y proporciona energía para alimentar estas reacciones. Las enzimas hidrolizan el ATP, lo que da como resultado ADP y la eliminación del fosfato terminal.

Partes de la celda y sus funciones

La membrana plasmática separa los componentes celulares del medio ambiente y el citoesqueleto proporciona estructura a la célula. El citoplasma contiene orgánulos importantes que incluyen mitocondrias (producción de energía), lisosomas (contiene enzimas degradantes), el aparato de Golgi (organización de moléculas para ser empaquetadas y secretadas), el retículo endoplásmico (producción de proteínas) y peroxisomas (descomposición de ácidos grasos). . El núcleo contiene los cromosomas.

Conjuntos de células

En los seres humanos, las células se organizan en tejidos, los tejidos se ensamblan en órganos y los órganos funcionan en sistemas de órganos. Las diferentes células a menudo realizan funciones especializadas en los tejidos. Por ejemplo, las células caliciformes del colon secretan moco y las células epiteliales no. Las bacterias también pueden formar comunidades multicelulares llamadas biopelículas.

Procariotas

Los procariotas son organismos unicelulares que carecen de orgánulos unidos a la membrana. Los dos dominios de los procariotas son Archaea y Bacteria. Estos organismos tienen una variedad de formas, que incluyen bastones (bacilos), esferas (cocos) y espirales. Algunos de estos organismos se mueven mediante flagelos. Los cromosomas bacterianos son circulares y algunas bacterias tienen ADN adicional codificado en plásmidos.

Eucariotas

Los eucariotas son el tercer dominio de la vida. Todos los organismos eucariotas tienen orgánulos unidos a la membrana, incluido un núcleo, por lo que las células eucariotas son más grandes que las células procariotas. Los eucariotas pueden reproducirse asexualmente o sexualmente.

Virus

Los virus deben replicarse dentro de otros organismos. Los virus se adhieren a una célula huésped y pueden insertar su genoma directamente en la célula huésped (bacteriófago). Alternativamente, todo el virus se introduce en la célula y se desenvuelve para liberar su genoma de la cápside. Los virus secuestran la maquinaria celular del huésped para replicar su genoma, que consiste en ARN o ADN, y para ensamblar nuevas partículas virales. El genoma viral está empaquetado en una cápside de proteína. Los virus envueltos recubren esta cápside proteica con una capa de la membrana de la célula huésped. Luego, el virus ensamblado se libera de la célula para infectar nuevos huéspedes.

Meiosis y gametogénesis

La meiosis es un tipo de división celular y es importante para la reproducción sexual. Durante la meiosis, los cromosomas se replican, por lo que hay cromátidas hermanas idénticas. La célula madre (cuatro copias de cada cromosoma) luego se divide y cada célula hija (dos copias de cada cromosoma) se somete a otra división. Por tanto, las cuatro nuevas células (haploides) tienen una copia de cada cromosoma y la mitad del ADN original de la célula original (diploide). Así es como se producen los gametos como los óvulos y los espermatozoides. Cuando los gametos se fusionan, forman un cigoto.

Homeostasis

La homeostasis es el proceso por el cual los organismos vivos se esfuerzan por mantener un estado / equilibrio estacionario. Los organismos necesitan sentir su entorno y responder adecuadamente. A nivel celular, esto incluye el mantenimiento de gradientes eléctricos y químicos a través de las membranas celulares. La homeostasis también es importante a mayor escala. Por ejemplo, en respuesta a los altos niveles de glucosa extracelular que se producen después de consumir alimentos, el cuerpo humano produce insulina, que indica a las células que aumenten su absorción de glucosa. Por lo tanto, los niveles de glucosa se restauran a la normalidad.

Células nerviosas

Las células nerviosas o neuronas tienen un cuerpo celular, un axón y varias dendritas. El cuerpo celular es donde se encuentran el núcleo y los orgánulos. Los axones son protuberancias largas del cuerpo celular y pueden mielinizarse. Las señales eléctricas y químicas atraviesan el axón hasta la sinapsis, donde estas señales se transmiten a otras células. Las dendritas son pequeñas protuberancias que reciben señales celulares.


Matrícula Biol 1951 + 1961 para estudiantes no CBS

A partir de la primavera de 2020, los estudiantes que planean transferirse dentro de la U a CBS podrán inscribirse en Foundations of Biology cuando se abran las inscripciones para estudiantes visitantes y no titulados. Consulte las siguientes fechas y plazos. CBS ya no revisará las solicitudes de acceso a Foundations of Biology.

Para registrarse, los estudiantes deben haber completado o estar en progreso de completar el prerrequisito Chem 1021, 1061, 1071H o 1081. Los estudiantes pueden comunicarse con el Departamento de Enseñanza y Aprendizaje de Biología en & # 98 & # 116 & # 108 & # 64 & # 117 & # 109 & # 110 & # 46 & # 101 & # 100 & # 117 si tienen preguntas.

Se anima a los estudiantes a considerar opciones de clases alternativas en caso de que Foundations of Biology se llene antes de que los estudiantes puedan registrarse.


Contenido

En su definición más completa, la bioquímica puede verse como un estudio de los componentes y la composición de los seres vivos y cómo se unen para convertirse en vida. En este sentido, la historia de la bioquímica puede, por tanto, remontarse hasta los antiguos griegos. [10] Sin embargo, la bioquímica como disciplina científica específica comenzó en algún momento del siglo XIX, o un poco antes, dependiendo de en qué aspecto de la bioquímica se esté enfocando. Algunos argumentaron que el comienzo de la bioquímica pudo haber sido el descubrimiento de la primera enzima, diastasa (ahora llamada amilasa), en 1833 por Anselme Payen, [11] mientras que otros consideraron la primera demostración de Eduard Buchner de un complejo proceso bioquímico de fermentación alcohólica en células. extractos libres en 1897 para ser el nacimiento de la bioquímica. [12] [13] [14] Algunos también podrían señalar como su comienzo el influyente trabajo de 1842 de Justus von Liebig, Química animal, o química orgánica en sus aplicaciones a la fisiología y patología., que presentó una teoría química del metabolismo, [10] o incluso estudios anteriores al siglo XVIII sobre fermentación y respiración de Antoine Lavoisier. [15] [16] Muchos otros pioneros en el campo que ayudaron a descubrir las capas de complejidad de la bioquímica han sido proclamados fundadores de la bioquímica moderna. Emil Fischer, que estudió la química de las proteínas, [17] y F. Gowland Hopkins, que estudió las enzimas y la naturaleza dinámica de la bioquímica, representan dos ejemplos de los primeros bioquímicos. [18]

El término "bioquímica" en sí mismo se deriva de una combinación de biología y química. En 1877, Felix Hoppe-Seyler usó el término (bioquímica en alemán) como sinónimo de química fisiológica en el prólogo del primer número de Zeitschrift für Physiologische Chemie (Revista de Química Fisiológica) donde defendió la creación de institutos dedicados a este campo de estudio. [19] [20] Sin embargo, a menudo se cita al químico alemán Carl Neuberg por haber acuñado la palabra en 1903, [21] [22] [23] mientras que algunos se lo atribuyen a Franz Hofmeister. [24]

Alguna vez se creyó generalmente que la vida y sus materiales tenían alguna propiedad o sustancia esencial (a menudo referida como el "principio vital") distinta de cualquier encontrada en la materia no viva, y se pensaba que solo los seres vivos podían producir las moléculas de vida. [26] En 1828, Friedrich Wöhler publicó un artículo sobre su síntesis fortuita de urea a partir de cianato de potasio y sulfato de amonio, algunos lo consideraron un derrocamiento directo del vitalismo y el establecimiento de la química orgánica. [27] [28] Sin embargo, la síntesis de Wöhler ha provocado controversia ya que algunos rechazan la muerte del vitalismo en sus manos. [29] Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde mediados del siglo XX, con el desarrollo de nuevas técnicas como cromatografía, difracción de rayos X, interferometría de polarización dual, espectroscopia de RMN, marcaje radioisotópico, microscopía electrónica y simulaciones de dinámica molecular. Estas técnicas permitieron el descubrimiento y análisis detallado de muchas moléculas y vías metabólicas de la célula, como la glucólisis y el ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico), y llevaron a una comprensión de la bioquímica a nivel molecular.

Otro acontecimiento histórico significativo en bioquímica es el descubrimiento del gen y su papel en la transferencia de información en la célula. En la década de 1950, James D. Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin y Maurice Wilkins fueron fundamentales para resolver la estructura del ADN y sugerir su relación con la transferencia genética de información. [30] En 1958, George Beadle y Edward Tatum recibieron el Premio Nobel por su trabajo en hongos que demuestra que un gen produce una enzima. [31] En 1988, Colin Pitchfork fue la primera persona condenada por asesinato con evidencia de ADN, lo que llevó al crecimiento de la ciencia forense. [32] Más recientemente, Andrew Z. Fire y Craig C. Mello recibieron el Premio Nobel de 2006 por descubrir el papel de la interferencia de ARN (ARNi) en el silenciamiento de la expresión génica. [33]

Alrededor de dos docenas de elementos químicos son esenciales para varios tipos de vida biológica. La mayoría de los elementos raros de la Tierra no son necesarios para la vida (las excepciones son el selenio y el yodo), [34] mientras que algunos de los más comunes (aluminio y titanio) no se utilizan. La mayoría de los organismos comparten necesidades de elementos, pero existen algunas diferencias entre plantas y animales. Por ejemplo, las algas del océano usan bromo, pero las plantas y los animales terrestres parecen no necesitarlo. Todos los animales necesitan sodio, pero algunas plantas no. Las plantas necesitan boro y silicio, pero los animales pueden no (o pueden necesitar cantidades ultra pequeñas).

Solo seis elementos (carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, calcio y fósforo) constituyen casi el 99% de la masa de células vivas, incluidas las del cuerpo humano (consulte la composición del cuerpo humano para obtener una lista completa). Además de los seis elementos principales que componen la mayor parte del cuerpo humano, los seres humanos requieren cantidades más pequeñas de posiblemente 18 más. [35]

Las 4 clases principales de moléculas en bioquímica (a menudo llamadas biomoléculas) son carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. [36] Muchas moléculas biológicas son polímeros: en esta terminología, los monómeros son macromoléculas relativamente pequeñas que se unen para crear grandes macromoléculas conocidas como polímeros. Cuando los monómeros se unen para sintetizar un polímero biológico, se someten a un proceso llamado síntesis por deshidratación. Diferentes macromoléculas se pueden ensamblar en complejos más grandes, a menudo necesarios para la actividad biológica.

Carbohidratos Editar

Dos de las funciones principales de los carbohidratos son el almacenamiento de energía y la estructuración. Uno de los azúcares comunes conocidos como glucosa son los carbohidratos, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la Tierra que cualquier otro tipo conocido de biomolécula; se utilizan para almacenar energía e información genética, además de desempeñar un papel importante en las interacciones y comunicaciones de célula a célula.

El tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido, que entre otras propiedades contiene carbono, hidrógeno y oxígeno, principalmente en una proporción de 1: 2: 1 (fórmula generalizada CnorteH2norteOnorte, dónde norte es al menos 3). Glucosa (C6H12O6) es uno de los carbohidratos más importantes, otros incluyen fructosa (C6H12O6), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas, [37] [a] y la desoxirribosa (C5H10O4), un componente del ADN. Un monosacárido puede cambiar entre una forma acíclica (cadena abierta) y una forma cíclica. La forma de cadena abierta se puede convertir en un anillo de átomos de carbono puenteados por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo del otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemicetal, dependiendo de si la forma lineal era una aldosa o una cetosa. [38]

En estas formas cíclicas, el anillo suele tener 5 o 6 átomos. Estas formas se denominan furanosas y piranosas, respectivamente, por analogía con el furano y el pirano, los compuestos más simples con el mismo anillo carbono-oxígeno (aunque carecen de los dobles enlaces carbono-carbono de estas dos moléculas). Por ejemplo, la aldohexosa glucosa puede formar un enlace hemiacetal entre el hidroxilo en el carbono 1 y el oxígeno en el carbono 4, produciendo una molécula con un anillo de 5 miembros, llamada glucofuranosa. La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, llamado glucopiranosa. Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos llamadas heptosis son raras.

Dos monosacáridos se pueden unir mediante un enlace glicosídico o éter en un disacárido a través de una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa en la que el enlace glicosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos se denomina hidrólisis. El disacárido más conocido es la sacarosa o azúcar común, que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa que se encuentra en la leche, que consta de una molécula de glucosa y una molécula de galactosa. La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa y la deficiencia de esta enzima da como resultado intolerancia a la lactosa.

Cuando se unen unos pocos (alrededor de tres a seis) monosacáridos, se denomina oligosacárido (oligo- que significa "pocos"). Estas moléculas tienden a usarse como marcadores y señales, además de tener otros usos. [39] Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido. Pueden unirse en una cadena lineal larga o pueden estar ramificados. Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno, ambos compuestos por monómeros de glucosa repetidos. Celulosa es un componente estructural importante de las paredes celulares de la planta y glucógeno se utiliza como forma de almacenamiento de energía en animales.

El azúcar se puede caracterizar por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con la forma de aldehído de cadena abierta (aldosa) o ceto (cetosa). Si la unión de monómeros tiene lugar en dicho átomo de carbono, el grupo hidroxi libre de la forma piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral OH de otro azúcar, produciendo un acetal completo. Esto evita la apertura de la cadena a la forma aldehído o ceto y hace que el residuo modificado no sea reductor. La lactosa contiene un extremo reductor en su resto de glucosa, mientras que el resto de galactosa forma un acetal completo con el grupo C4-OH de la glucosa. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación completa de acetal entre el carbono aldehído de la glucosa (C1) y el carbono ceto de la fructosa (C2).

Lípidos Editar

Lípidos comprenden una amplia gama de moléculas y, hasta cierto punto, es un conjunto de compuestos de origen biológico relativamente insolubles en agua o apolares, que incluyen ceras, ácidos grasos, fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos, glicolípidos y terpenoides (p. ej., retinoides y esteroides) . Algunos lípidos son moléculas alifáticas lineales de cadena abierta, mientras que otros tienen estructuras de anillo. Algunos son aromáticos (con un [anillo] cíclico y una estructura [plana] plana) mientras que otros no lo son. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos.

Los lípidos suelen estar hechos de una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos, el grupo principal de lípidos a granel, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos. Los ácidos grasos se consideran el monómero en ese caso y pueden estar saturados (sin dobles enlaces en la cadena de carbono) o insaturados (uno o más dobles enlaces en la cadena de carbono).

La mayoría de los lípidos tienen algún carácter polar además de ser en gran parte apolares. En general, la mayor parte de su estructura es no polar o hidrófoba ("teme al agua"), lo que significa que no interactúa bien con disolventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrófila ("amante del agua") y tenderá a asociarse con disolventes polares como el agua. Esto los convierte en moléculas anfifílicas (que tienen porciones hidrofóbicas e hidrofílicas). En el caso del colesterol, el grupo polar es un mero –OH (hidroxilo o alcohol). En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.

Los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos que utilizamos para cocinar y comer, como mantequilla, queso, ghee, etc., están compuestos de grasas. Los aceites vegetales son ricos en varios ácidos grasos poliinsaturados (PUFA). Los alimentos que contienen lípidos se someten a digestión dentro del cuerpo y se descomponen en ácidos grasos y glicerol, que son los productos finales de degradación de grasas y lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos, también se utilizan en diversos productos farmacéuticos, ya sea como cosolubilizantes (por ejemplo, en infusiones parenterales) o como componentes portadores de fármacos (por ejemplo, en un liposoma o transferoma).

Proteínas Editar

Las proteínas son moléculas muy grandes (macrobiopolímeros) hechas de monómeros llamados aminoácidos. Un aminoácido consta de un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, –NH2, un grupo de ácido carboxílico, –COOH (aunque existen como –NH3 + y –COO - en condiciones fisiológicas), un átomo de hidrógeno simple y una cadena lateral comúnmente denominada "–R". La cadena lateral "R" es diferente para cada aminoácido de los cuales hay 20 estándar. Es este grupo "R" el que hace que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen en gran medida en la conformación tridimensional general de una proteína. Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en una forma modificada, por ejemplo, el glutamato funciona como un neurotransmisor importante. Los aminoácidos se pueden unir mediante un enlace peptídico. En esta síntesis de deshidratación, se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo ácido carboxílico del otro. La molécula resultante se llama dipéptido, y los tramos cortos de aminoácidos (por lo general, menos de treinta) se denominan péptidos o polipéptidos. Los tramos más largos merecen el título proteinas. Como ejemplo, la importante proteína albúmina del suero sanguíneo contiene 585 residuos de aminoácidos. [42]

Las proteínas pueden tener roles estructurales y / o funcionales. Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina son, en última instancia, responsables de la contracción del músculo esquelético. Una propiedad que tienen muchas proteínas es que se unen específicamente a una determinada molécula o clase de moléculas; pueden ser extremadamente selectivo en lo que se unen. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se unen a un tipo específico de molécula. Los anticuerpos están compuestos por cadenas ligeras y pesadas. Dos cadenas pesadas estarían unidas a dos cadenas ligeras a través de enlaces disulfuro entre sus aminoácidos. Los anticuerpos son específicos a través de la variación basada en diferencias en el dominio N-terminal. [43]

El ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), que utiliza anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que utiliza la medicina moderna para detectar diversas biomoléculas. Sin embargo, probablemente las proteínas más importantes son las enzimas. Prácticamente todas las reacciones en una célula viva requieren una enzima para reducir la energía de activación de la reacción. [12] Estas moléculas reconocen moléculas reactivas específicas llamadas sustratos luego catalizan la reacción entre ellos. Al reducir la energía de activación, la enzima acelera esa reacción a una velocidad de 10 11 o más [12]. Una reacción que normalmente tardaría más de 3.000 años en completarse espontáneamente podría tardar menos de un segundo con una enzima. La enzima en sí no se agota en el proceso y es libre de catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Utilizando varios modificadores, se puede regular la actividad de la enzima, lo que permite el control de la bioquímica de la célula en su conjunto. [12]

La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles. La estructura primaria de una proteína consiste en su secuencia lineal de aminoácidos, por ejemplo, "alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-…". La estructura secundaria se ocupa de la morfología local (la morfología es el estudio de la estructura). Algunas combinaciones de aminoácidos tenderán a enrollarse en una espiral llamada α-hélice o en una hoja llamada β-lámina, algunas α-hélices se pueden ver en el esquema de hemoglobina anterior. La estructura terciaria es la forma tridimensional completa de la proteína. Esta forma está determinada por la secuencia de aminoácidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de aminoácidos. La sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 por un residuo de valina cambia tanto el comportamiento de la hemoglobina que da como resultado la anemia de células falciformes. Finalmente, la estructura cuaternaria se ocupa de la estructura de una proteína con múltiples subunidades de péptidos, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad. [44]

Las proteínas ingeridas generalmente se descomponen en aminoácidos o dipéptidos individuales en el intestino delgado y luego se absorben. Luego se pueden unir para formar nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la vía de la pentosa fosfato se pueden utilizar para formar los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. Sin embargo, los humanos y otros mamíferos solo pueden sintetizar la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Debido a que deben ingerirse, estos son los aminoácidos esenciales. Los mamíferos poseen las enzimas para sintetizar alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina, los aminoácidos no esenciales. Si bien pueden sintetizar arginina e histidina, no pueden producirla en cantidades suficientes para animales jóvenes en crecimiento, por lo que a menudo se consideran aminoácidos esenciales.

Si el grupo amino se elimina de un aminoácido, deja un esqueleto de carbono llamado α-cetoácido. Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (lo que lo convierte en un α-cetoácido) a otro α-cetoácido (lo que lo convierte en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que para muchas de las rutas, los intermedios de otras rutas bioquímicas se convierten en el esqueleto de α-cetoácido y luego se agrega un grupo amino, a menudo mediante transaminación. A continuación, los aminoácidos pueden unirse para formar una proteína.

Se utiliza un proceso similar para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en los aminoácidos que lo componen. El amoníaco libre (NH3), que existe como ión amonio (NH4 +) en la sangre, es tóxico para las formas de vida. Por tanto, debe existir un método adecuado para excretarlo. Se han desarrollado diferentes tácticas en diferentes animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares simplemente liberan el amoníaco al medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar el amoníaco en el agua, donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea a través del ciclo de la urea.

Para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos utilizan métodos de comparación de secuencias. Los métodos como los alineamientos de secuencias y los alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de formar un patrón evolutivo de familias de proteínas. Al descubrir qué tan similares son dos secuencias de proteínas, adquirimos conocimiento sobre su estructura y, por lo tanto, su función.

Ácidos nucleicos Editar

Los ácidos nucleicos, llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares, es el nombre genérico de la familia de los biopolímeros. Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética a todas las células vivas y virus. [2] Los monómeros se denominan nucleótidos y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (ya sea una purina o una pirimidina), un azúcar pentosa y un grupo fosfato. [45]

Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen entre sí para formar la columna vertebral del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son adenina, citosina, guanina, timina y uracilo. Las bases nitrogenadas de cada hebra de un ácido nucleico formarán enlaces de hidrógeno con algunas otras bases nitrogenadas en una hebra complementaria de ácido nucleico (similar a una cremallera). La adenina se une a la timina y el uracilo, la timina se une solo a la adenina, y la citosina y la guanina solo pueden unirse entre sí. La adenina y la timina y la adenina y el uracilo contienen dos enlaces de hidrógeno, mientras que los enlaces de hidrógeno formados entre la citosina y la guanina son tres.

Aparte del material genético de la célula, los ácidos nucleicos a menudo desempeñan un papel como segundos mensajeros, además de formar la molécula base del trifosfato de adenosina (ATP), la principal molécula portadora de energía que se encuentra en todos los organismos vivos. Además, las posibles bases nitrogenadas en los dos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina se encuentran tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina solo se encuentra en el ADN y el uracilo en el ARN.

Los carbohidratos como fuente de energía Editar

La glucosa es una fuente de energía en la mayoría de las formas de vida. Por ejemplo, los polisacáridos se descomponen en sus monómeros mediante enzimas (la glucógeno fosforilasa elimina los residuos de glucosa del glucógeno, un polisacárido). Los disacáridos como la lactosa o la sacarosa se escinden en sus monosacáridos de dos componentes.


Antecedentes históricos

Los acontecimientos pasados ​​particularmente significativos de la bioquímica se han ocupado de colocar los fenómenos biológicos sobre bases químicas firmes.

Sin embargo, antes de que la química pudiera contribuir adecuadamente a la medicina y la agricultura, tenía que liberarse de las demandas prácticas inmediatas para convertirse en una ciencia pura. Esto sucedió en el período de aproximadamente 1650 a 1780, comenzando con la obra de Robert Boyle y culminando con la de Antoine-Laurent Lavoisier, el padre de la química moderna. Boyle cuestionó la base de la teoría química de su época y enseñó que el objetivo adecuado de la química era determinar la composición de las sustancias. Su contemporáneo John Mayow observó la analogía fundamental entre la respiración de un animal y la quema u oxidación de la materia orgánica en el aire. Luego, cuando Lavoisier realizó sus estudios fundamentales sobre la oxidación química, captando la verdadera naturaleza del proceso, también mostró, cuantitativamente, la similitud entre la oxidación química y el proceso respiratorio. La fotosíntesis fue otro fenómeno biológico que ocupó la atención de los químicos de finales del siglo XVIII. The demonstration, through the combined work of Joseph Priestley, Jan Ingenhousz, and Jean Senebier, that photosynthesis is essentially the reverse of respiration was a milestone in the development of biochemical thought.

In spite of these early fundamental discoveries, rapid progress in biochemistry had to wait upon the development of structural organic chemistry, one of the great achievements of 19th-century science. A living organism contains many thousands of different chemical compounds. The elucidation of the chemical transformations undergone by these compounds within the living cell is a central problem of biochemistry. Clearly, the determination of the molecular structure of the organic substances present in living cells had to precede the study of the cellular mechanisms, whereby these substances are synthesized and degraded.

There are few sharp boundaries in science, and the boundaries between organic and physical chemistry, on the one hand, and biochemistry, on the other, have always shown much overlap. Biochemistry has borrowed the methods and theories of organic and physical chemistry and applied them to physiological problems. Progress in this path was at first impeded by a stubborn misconception in scientific thinking—the error of supposing that the transformations undergone by matter in the living organism were not subject to the chemical and physical laws that applied to inanimate substances and that consequently these “vital” phenomena could not be described in ordinary chemical or physical terms. Such an attitude was taken by the vitalists, who maintained that natural products formed by living organisms could never be synthesized by ordinary chemical means. The first laboratory synthesis of an organic compound, urea, by Friedrich Wöhler in 1828, was a blow to the vitalists but not a decisive one. They retreated to new lines of defense, arguing that urea was only an excretory substance—a product of breakdown and not of synthesis. The success of the organic chemists in synthesizing many natural products forced further retreats of the vitalists. It is axiomatic in modern biochemistry that the chemical laws that apply to inanimate materials are equally valid within the living cell.

At the same time that progress was being impeded by a misplaced kind of reverence for living phenomena, the practical needs of man operated to spur the progress of the new science. As organic and physical chemistry erected an imposing body of theory in the 19th century, the needs of the physician, the pharmacist, and the agriculturalist provided an ever-present stimulus for the application of the new discoveries of chemistry to various urgent practical problems.

Two outstanding figures of the 19th century, Justus von Liebig and Louis Pasteur, were particularly responsible for dramatizing the successful application of chemistry to the study of biology. Liebig studied chemistry in Paris and carried back to Germany the inspiration gained by contact with the former students and colleagues of Lavoisier. He established at Giessen a great teaching and research laboratory, one of the first of its kind, which drew students from all over Europe.

Besides putting the study of organic chemistry on a firm basis, Liebig engaged in extensive literary activity, attracting the attention of all scientists to organic chemistry and popularizing it for the layman as well. His classic works, published in the 1840s, had a profound influence on contemporary thought. Liebig described the great chemical cycles in nature. He pointed out that animals would disappear from the face of the Earth if it were not for the photosynthesizing plants, since animals require for their nutrition the complex organic compounds that can be synthesized only by plants. The animal excretions and the animal body after death are also converted by a process of decay to simple products that can be re-utilized only by plants.

In contrast with animals, green plants require for their growth only carbon dioxide, water, mineral salts, and sunlight. The minerals must be obtained from the soil, and the fertility of the soil depends on its ability to furnish the plants with these essential nutrients. But the soil is depleted of these materials by the removal of successive crops hence the need for fertilizers. Liebig pointed out that chemical analysis of plants could serve as a guide to the substances that should be present in fertilizers. Agricultural chemistry as an applied science was thus born.

In his analysis of fermentation, putrefaction, and infectious disease, Liebig was less fortunate. He admitted the similarity of these phenomena but refused to admit that living organisms might function as the causative agents. It remained for Pasteur to clarify that matter. In the 1860s Pasteur proved that various yeasts and bacteria were responsible for “ferments,” substances that caused fermentation and, in some cases, disease. He also demonstrated the usefulness of chemical methods in studying these tiny organisms and was the founder of what came to be called bacteriology.

Later, in 1877, Pasteur’s ferments were designated as enzymes, and, in 1897, the German chemist E. Buchner clearly showed that fermentation could occur in a press juice of yeast, devoid of living cells. Thus a life process of cells was reduced by analysis to a nonliving system of enzymes. The chemical nature of enzymes remained obscure until 1926, when the first pure crystalline enzyme (urease) was isolated. This enzyme and many others subsequently isolated proved to be proteins, which had already been recognized as high-molecular-weight chains of subunits called amino acids.

The mystery of how minute amounts of dietary substances known as the vitamins prevent diseases such as beriberi, scurvy, and pellagra became clear in 1935, when riboflavin (vitamin B2) was found to be an integral part of an enzyme. Subsequent work has substantiated the concept that many vitamins are essential in the chemical reactions of the cell by virtue of their role in enzymes.

In 1929 the substance adenosine triphosphate (ATP) was isolated from muscle. Subsequent work demonstrated that the production of ATP was associated with respiratory (oxidative) processes in the cell. In 1940 F.A. Lipmann proposed that ATP is the common form of energy exchange in many cells, a concept now thoroughly documented. ATP has been shown also to be a primary energy source for muscular contraction.

The use of radioactive isotopes of chemical elements to trace the pathway of substances in the animal body was initiated in 1935 by two U.S. chemists, R. Schoenheimer and D. Rittenberg. That technique provided one of the single most important tools for investigating the complex chemical changes that occur in life processes. At about the same time, other workers localized the sites of metabolic reactions by ingenious technical advances in the studies of organs, tissue slices, cell mixtures, individual cells, and, finally, individual cell constituents, such as nuclei, mitochondria, ribosomes, lysosomes, and membranes.

In 1869 a substance was isolated from the nuclei of pus cells and was called nucleic acid, which later proved to be deoxyribonucleic acid (DNA), but it was not until 1944 that the significance of DNA as genetic material was revealed, when bacterial DNA was shown to change the genetic matter of other bacterial cells. Within a decade of that discovery, the double helix structure of DNA was proposed by Watson and Crick, providing a firm basis for understanding how DNA is involved in cell division and in maintaining genetic characteristics.

Advances have continued since that time, with such landmark events as the first chemical synthesis of a protein, the detailed mapping of the arrangement of atoms in some enzymes, and the elucidation of intricate mechanisms of metabolic regulation, including the molecular action of hormones.


Students are directly admitted to the Pre-dental Scholars Program or accepted into the program after their freshman year. In this program, students complete three years of courses in the College of Arts and Sciences for a minimum of 96-97 credits (depending on courses) by the end of the third year. The fourth year of the program consists of Dental School course requirements, which typically consist of approximately 44 credit hours and are counted toward the B.S. in Biological Sciences or Physiological Sciences.

The Department of Biological Sciences has partnered with the Medical College of Wisconsin School of Pharmacy to offer a 3+3 program allowing students to obtain a B.S. in Biological Sciences and a Doctor of Pharmacy degree, spending three years on each campus. Students apply to the program in the freshman or sophomore year and courses taken in the first year of the pharmacy program count towards the B.S. in Biological Sciences.


Undergraduate Program

We require students to maintain a 2.0 grade point average (GPA) in the major, excluding allied field courses. See the advising page for information on how to declare your major, who your program advisor is, double majors, double degrees, petitioning for exceptions and more.

Major Requirements

Introductory Courses (3 Courses)

  • BIOL 110L: Principles of Biology I
  • BIOL 112L: Perspectives in Biology I (pre-requires AP biology exam score of 4 or 5)
  • BIOL 111L: Principles of Biology II 
  • BIOL 113L: Perspectives in Biology I (pre-requires AP biology exam score of 4 or 5)
  • BIOL 115: Introduction to Organismal Evolutionary Biology  (not offered after Spring 2017 may use if taken)

Plus BIOL 198: Principles of Genetics

Laboratory Experience (2𔃁 Courses)

Select one of the following options:

  • BCH 308: Biochemistry Lab and Critical Analysis (Formerly BCH 208).    Open to sophomores, juniors and seniors, but sophomores should consult with the course director, Dr. Harold Smith
  • BIOL 228A&B  IGEM I&II (International Genetically Engineered Machines Competition Course Series)
  • BCH,BIOL,CHEM #395:  Independent Research - may use 8 credits (2 semesters) of biological science independent   research   courses If not already used to satisfy an advanced elective requirement. & # 160 Requires explicit permission from track coordinator to satisfy laboratory requirement. Request permission through preregistration form:     https://form.jotform.com/72056463932155

Advanced Courses (6 Courses)

  • BIOL 250L: Introductory Biochemistry with Lab
  • BIOL 252: Principles of Biochemistry (Canceled after Spring18 may use if already taken)
  • BIOL 202: Molecular Biology
  • INTD 408: Advanced Biochemistry

Plus choose one of the following:

  • BCH 412: Advanced Topics in Biological Macromolecules
  • INTD 410: Molecular Biology and Genetics (Canceled after Spring� may use if already taken)
  • INTD 432: Foundations in Modern Biology II

And choose two of the following:

  • BIOL 222: Biology of Aging
  • BIOL 243: Eukaryotic Gene Regulation
  • BIOL 278: Biochemical Mechanisms of Cellular Processes
  • CHEM 252: Physical Chemistry II
  • CHEM 414: Bioinorganic Chemistry
  • CHEM 440: Bioorganic Chemistry and Chemical Biology
  • INTD 409: Cell Biology (Canceled after Fall 2017 may use if already taken)
  • INTD 447: Signal Transduction
  • #### 395: Independent Research Bio Sci Courses** 

**Students need advisor approval to take 395. If 395 is used to fulfill this requirement, then it cannot be used to satisfy the laboratory requirement. 𧊋 can only be used to fulfill one of the two advanced electives.

Diversification Elective (1 Course)

Select one course from the BBC diversification electives list or students may use 200-level courses from the UR Chemistry Department with the exception of CHEM 262.

This course must be approved by the track coordinator and should be an elective from outside the BBC major track.

Ancillary Requirements (9 Courses with Indicated Labs)

Both of the following general chemistry courses:

One of the following organic chemistry I courses:

  • CHEM 203/207: Organic Chemistry I with Lab*
  • CHEM 171/173: First Year Organic Chemistry I with Lab

Nota: Satisfactory completion of CHEM 171/173 and 172/210 first year organic chemistry series with labs in conjunction with AP credit for CHEM 131 fulfills the chemistry requirements.

One of the following organic chemistry II courses:

  • CHEM 204/208: Organic Chemistry II with Lab*
  • CHEM 172/210: First Year Organic Chemistry with Lab

Nota: Satisfactory completion of CHEM 171/173 and 172/210 first year organic chemistry series with labs in conjunction with AP credit for CHEM 131 fulfills the chemistry requirements.

One of the following physics I courses:

  • PHYS 113: General Physics I (lab included)*
  • PHYS 121: Mechanics (lab included)
  • PHYS 141: Mechanics (Honors) (lab included)

One of the following physics II courses:

  • PHYS 114: General Physics II (lab included)*
  • PHYS 122: Electricity and Magnetism (lab included)
  • PHYS 142: Electricity and Magnetism (Honors) (lab included)

One of the following calculus I courses:

One of the following calculus II courses:

One of the following ancillary elective courses:

  • Math: MATH 163, 164, 165, 235 or other upper-level math course with advisor approval (MATH 143 is not acceptable)
  • Statistics: STAT AP, 201, 212, 214 (cross-listed BIOL/STAT 214) or other upper-level statistics course with advisor approval (STAT 211 is not acceptable)
  • Computer Programming: BIOL 208, CSC 161, 170, 171, ECE 114 or other computer programming course with advisor approval (CSC 108 and 110 are not acceptable)

*AP credit will also be accepted for this course. See our advising page for more information about AP credit.

Upper-Level Writing (ULW) Requirements (2 Courses)

All biology majors must complete two ULW courses. Although students are strongly encouraged to complete both ULW requirements by taking biological sciences courses (BIOL, BCH, MBI, NSCI), an upper-level writing course within a natural sciences discipline may also be used to meet one of the requirements.

Writing courses within the humanities and social sciences may not be applied to the biology major. See the upper-level writing requirement page for more information on which courses satisfy this requirement.


Biochemistry (BIOC)

Protein structure, function conformation, and dynamics enzymes, DNA-RNA: structure and flow of genetic information biological membranes metabolism. 4 lectures. Prereq: CHEM 117 or CHEM 122, CHEM 140 or CHEM 240.

BIOC 291. Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 292. Global Practicum: Study Abroad. 1-15 Credits.

Pre-Arranged study at accredited foreign institutions (study abroad), domestic institutions (National Student Exchange) or on approved study abroad programs. Pre-requisite: Sophomore standing and prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Graded 'P'or 'F' (Undergraduate), or 'S' or 'U' (Graduate).

BIOC 294. Individual Study. 1-5 Credits.

BIOC 299. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 303. The Science of Learning. 1 Credit.

This course is designed for students serving as Learning Assistants in the College of Science and Mathematics and who are interested in the science behind learning in the STEM disciplines.

BIOC 350. Fundamentals of Forensic DNA Analysis. 2 Credits.

Principles, technologies, and analysis of genetic information (DNA) and its applications to forensic science, in particular, identity profiling.

BIOC 379. Global Seminar. 1-6 Credits.

NDSU instructed experience or field study in a foreign country. Conducted in English for residence credit. Pre-requisite: Prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Puede repetirse. Standard Grading.

BIOC 391. Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 392. Global Practicum: Study Abroad. 1-15 Credits.

Pre-Arranged study at accredited foreign institutions (study abroad), domestic institutions (National Student Exchange) or on approved study abroad programs. Pre-requisite: Sophomore standing and prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Graded 'P'or 'F' (Undergraduate), or 'S' or 'U' (Graduate).

BIOC 394. Individual Study. 1-5 Credits.

BIOC 399. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 460L. Foundations of Biochemistry I Laboratory. 1 Credit.

Laboratory to accompany BIOC 460. Introduction to techniques and instrumentation in biochemistry. Co-Req: BIOC 460.

BIOC 460. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology I. 3 Credits.

Rigorous treatment of biomolecules, generation and use of metabolic energy, biosynthesis, metabolic regulation storage, transmission, and expression of genetic information. 3 lectures. Prereq: CHEM 240 or CHEM 341. Recommended Prereq: CHEM 342. .

BIOC 461. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology II. 3 Credits.

Interrelations between metabolic pathways and controls, with emphasis on mammalian systems biochemistry of specialized tissues, fluids, and hormones, regulation of gene expression in eukaryotes genetic defects in metabolism. 3 lectures. Recommended prereq: BIOC 460. .

BIOC 473. Methods of Biochemical Research. 3 Credits.

Advanced separation, characterization, and enzymological techniques for research in the biological sciences are emphasized. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Prereq: BIOC 461. .

BIOC 474. Methods of Recombinant DNA Technology. 3 Credits.

Principles and techniques of recombinant DNA construction, gene cloning, and analysis of gene structure. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Prereq: BIOC 460. Co-req: BIOC 461. Recommended: ZOO 315. .

BIOC 475. Computer Applications in Biochemistry and Molecular Biology. 3 Credits.

This course will cover basic and advanced biochemical calculations and the use of computer programs to make these calculations. Programs for the presentation of data and seminars will also be presented. Prereq: BIOC 460. .

BIOC 483. Cellular Signal Transduction Processes and Metabolic Regulations. 3 Credits.

Advanced topics in regulation of metabolic processes including signal transduction, reversible and irreversible covalent modification, hormonal effects, protein turnover, and related phenomena. 2 lectures. .

BIOC 487. Molecular Biology of Gene Expression. 3 Credits.

This is an advanced undergraduate course designed to analyze current information regarding biochemistry and molecular biology of gene expression and regulation in prokaryoates, eukaryoates and archea, with primary emphasis on eukaryotic systems. Prereq: BIOC 460, BIOC 461.

BIOC 491. Seminar. 1-5 Credits.

BIOC 492. Global Practicum: Study Abroad. 1-15 Credits.

Pre-Arranged study at accredited foreign institutions (study abroad), domestic institutions (National Student Exchange) or on approved study abroad programs. Pre-requisite: Sophomore standing and prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Graded 'P'or 'F' (Undergraduate), or 'S' or 'U' (Graduate).

BIOC 493. Undergraduate Research. 1-5 Credits.

BIOC 494. Individual Study. 1-5 Credits.

BIOC 496. Field Experience. 1-15 Credits.

BIOC 499. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 660. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology I. 3 Credits.

Rigorous treatment of biomolecules, generation and use of metabolic energy, biosynthesis, metabolic regulation storage, transmission, and expression of genetic information. 3 lectures. .

BIOC 661. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology II. 3 Credits.

Interrelations between metabolic pathways and controls, with emphasis on mammalian systems biochemistry of specialized tissues, fluids, and hormones regulation of gene expression in eukaryotes genetic defects in metabolism. 3 lectures. .

BIOC 673. Methods of Biochemical Research. 3 Credits.

Advanced separation, characterization, and enzymological techniques for research in the biological sciences are emphasized. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Prereq: BIOC 661. Coreq: BIOC 701. .

BIOC 674. Methods of Recombinant DNA Technology. 3 Credits.

Principles and techniques of recombinant DNA construction, gene cloning, and analysis of gene structure. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Recommended co-req: BIOC 702. .

BIOC 675. Computer Applications in Biochemistry and Molecular Biology. 3 Credits.

This course will cover basic and advanced biochemical calculations and the use of computer programs to make these calculations. Programs for the presentation of data and seminars will also be presented. Prereq: BIOC 660. .

BIOC 683. Cellular Signal Transduction Processes and Metabolic Regulation. 3 Credits.

Advanced topics in regulation of metabolic processes including signal transduction, reversible and irreversible covalent modification, hormonal effects, protein turnover, and related phenomena. 2 lectures. Prereq: BIOC 702. F (alernate years) .

BIOC 690. Graduate Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 696. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 701. Comprehensive Biochemistry I. 4 Credits.

Comprehensive treatment of the chemistry and biochemistry of proteins, nucleic acids, carbohydrates, lipids, vitamins, hormones, and the specific metabolism of these substances. 4 lectures.

BIOC 702. Comprehensive Biochemistry II. 4 Credits.

Comprehensive treatment of the chemistry and biochemistry of proteins, nucleic acids, carbohydrates, lipids, vitamins, hormones, and the specific metabolism of these substances. 4 lectures. Recommended: BIOC 701.

BIOC 716. Protein and Enzyme Biochemistry. 3 Credits.

Advanced topics in protein properties and structure, and the influence of these factors on enzyme kinetics and mechanism. 3 lectures. Prereq: BIOC 702. S (alternate years).

BIOC 719. Molecular Biology of Gene Expression and Regulation. 3 Credits.

Advanced topics in molecular biology and regulation in prokaryotes, eukaryotes, and archaea early events in developmental gene expression. 3 lectures. Prereq: BIOC 702. F (alternate years).

BIOC 723. Structural Basis of Membrane Transport and Signaling. 3 Credits.

Advanced topics discussing how three-dimensional structures of membrane proteins dictate their function in coordinating the extracellular environment with intracellular processes. Prereq: BIOC 660 or BIOC 701.

BIOC 790. Graduate Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 791. Temporary/Trial Topics. 1-5 Credits.

BIOC 793. Individual Study/Tutorial. 1-5 Credits.

BIOC 796. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 798. Master's Thesis. 1-10 Credits.

BIOC 892. Graduate Teaching Experience. 1-6 Credits.

BIOC 899. Doctoral Dissertation. 1-15 Credits.

Copyright © North Dakota State University all rights reserved. Published by the Office of Registration and Records


Foundations of Structural Biology

Imagine trying to understand an engine without visualizing its moving parts. Biological processes involve far more complex chemical reactions and components than any engine. Furthermore, the parts work together to do many more functions than an engine which sole task is to turn a shaft. Understanding the implications of the three-dimensional coordinates for a molecule with several thousand atoms requires an understanding of, and practice with, 3D imaging. For many biologists, this means acquiring a whole new set of skills. Foundations of Structural Biology is aimed at helping the reader develop visualization skills for protein or DNA segments, while also describing the fundamental principles underlying the organization and interaction between these complex molecules.

Imagine trying to understand an engine without visualizing its moving parts. Biological processes involve far more complex chemical reactions and components than any engine. Furthermore, the parts work together to do many more functions than an engine which sole task is to turn a shaft. Understanding the implications of the three-dimensional coordinates for a molecule with several thousand atoms requires an understanding of, and practice with, 3D imaging. For many biologists, this means acquiring a whole new set of skills. Foundations of Structural Biology is aimed at helping the reader develop visualization skills for protein or DNA segments, while also describing the fundamental principles underlying the organization and interaction between these complex molecules.

Características clave

@introbul:Key Features
@bul:* Explains how to use coordinate databases and atomic coordinates of biological macromolecules
* Teaches the skills of stereoviewing
* Contains computer-generated stereographics
* Describes the principles of symmetry and handedness in proteins and DNA
* Introduces metal and lipid binding proteins and DNA-protein interactions
* Explains the principles involved in understanding secondary and quaternary structure
* Includes coverage of protein-metal, protein-nucleic acid, and protein-lipid interactions

@introbul:Key Features
@bul:* Explains how to use coordinate databases and atomic coordinates of biological macromolecules
* Teaches the skills of stereoviewing
* Contains computer-generated stereographics
* Describes the principles of symmetry and handedness in proteins and DNA
* Introduces metal and lipid binding proteins and DNA-protein interactions
* Explains the principles involved in understanding secondary and quaternary structure
* Includes coverage of protein-metal, protein-nucleic acid, and protein-lipid interactions


Career Paths

Penn State students with a B.S. in Biochemistry & Molecular Biology are prepared for jobs in industry as well as government, medical, and university research laboratories. Many students also decide to continue their studies by attending graduate programs or professional schools including medical, dental, business, and law school.

Careers

A B.S. in Biochemistry and Molecular Biology prepares students for a wide variety of careers, including health related professions, professions in academia, government, and industry. Examples of biochemistry related careers are:

  • Agricultural Scientist
  • Biological / Media Illustrator
  • Biomedical Researcher
  • Drug Development
  • Genetic Counselor
  • Genetic Engineer
  • Health Professions – e.g. Dentist, Optometrist, Pharmacist, Physician, Physician Assistant
  • Industry Scientist
  • Pharmaceutical Sales
  • Pharmaceutical Sciences
  • Profesor
  • Science Policy Expert
  • Optometrist
  • Science Writer / Editor
  • Patent Attorney
  • Research Technician

Opportunities for Graduate Study

Many Penn State students with a BS in Biochemistry and Molecular Biology will pursue graduate education in biochemistry or other related disciplines (biology, bioinformatics, chemistry, genomics, immunology, neurobiology, toxicology, pharmacology, and others). A B.S. in Biochemistry and Molecular Biology also prepares students to pursue higher degrees in the health professions. Opportunities for graduate studies include, but are not limited to, the following:

  • Graduate Studies (M.S. or Ph.D.)
  • Dental School Medical School (MD or DO)
  • Optometry School, Pharmacy School
  • Physical Therapy School
  • Veterinary School.

In addition, graduates with a BMB degree may decide to pursue further education in law or business.


Ver el vídeo: 1 Introducción a la Bioquímica (Junio 2022).


Comentarios:

  1. Aladdin

    realmente muy alto!

  2. Robby

    Considero, que estás equivocado. Hablemos de esto. Envíame un correo electrónico a PM, hablaremos.

  3. Maull

    Felicito, una idea magnífica

  4. Graent

    Lo siento, eso ha interferido ... Entiendo esta pregunta. Es posible discutir. Escribe aquí o en PM.

  5. Abooksigun

    Totalmente comparto tu opinión. En ella algo también me parece que es muy buena idea. Completamente contigo estaré de acuerdo.



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